| .重组沙蚕溶栓活性蛋白酶的纯化及其性质研究[J].中国海洋药物,2007,26(2):1-6. |
| 重组沙蚕溶栓活性蛋白酶的纯化及其性质研究 |
| Purification and characterization of recombinant protease with thrombolytic activity of Perinereis aibuhitensis Grube |
| 修订日期：2006-07-05 |
| DOI： |
| 中文关键词: 沙蚕 溶栓活性蛋白酶 纯化 性质 |
| English Keywords:P. aibuhitensis protease with thrombolytic activity purification characterization |
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| 中文摘要: |
| 目的表达、纯化重组沙蚕溶栓活性蛋白酶并对其性质进行研究。方法将表达载体pMAL-PPA转化入Ecoli DH5α构建工程菌，IPTG诱导工程菌大量表达麦芽糖结合蛋白一沙蚕溶栓活性蛋白酶（MBPPPA），细胞裂解液中融合蛋白经Amylose-resin亲和层析与DEAE-Sepharose FF离子交换层析得到了纯化。用Factor Xa切割融合蛋白后经酪蛋白平板法检测其纤维蛋白溶酶原激活活性，然后对其部分性质进行了研究。结果构建了表达MBP—PPA的工程菌。经纯化得到相对分子质量约51kDa的融合蛋白，Factor Xa切割融合蛋白后，重组沙蚕溶栓活性蛋白酶（PPA）体外具有纤维蛋白溶酶原激活活性，性质研究表明PPA热稳定性好，最适pH为8．0，该酶在pH6．0～9．0范围内有较好的稳定性，酶活在有机溶剂中至少维持20d，25mmol·L^-1PMSF能完全抑制其活性。结论证实PPA是一种纤溶酶原激活剂，且将来有望成为一种新型溶栓药物。 |
| English Summary: |
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